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ELISA技術中抗體的結構
點擊次數 :871 更新時間 :2017-04-18

抗體是能與抗原特異性結合的免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig) 。Ig分五類 ,即IgG 、IgA 、IgM 、IgD和IgE 。與免疫測定有關的Ig主要為IgG和IgM 。Ig由兩個輕鏈(L)和兩個重鏈(H)的單體組成 。Ig的輕鏈是相同的 ,有κ(kappa)和λ(Lambda)兩種型別 。五類Ig的重鏈結構不同 ,這決定了它們的抗原性也不同 。IgG和IgM的重鏈分別稱為γ(gamma)鏈和μ(mu)鏈 。重鏈和輕鏈的N端的氨基酸排列順序因各種抗體而異 ,稱為可變區 ,分別用VH和VL表示 。兩者構成抗體的抗原結合部位 ,隻與相應的抗原決定簇匹配 ,發生特異性結合 ,是抗體專一性結合抗原的結構基礎 。

IgG可被分解為兩個片段 ,一個Fab雙體 ,稱F(ab’)2 ,能和兩個相同的抗原結合 ;另一片段類似Fc ,隨後被分解成小分子多肽 ,無生物活性 。IgG可被木瓜蛋白酶分解為三個區段 ,其中兩個相同的區段稱抗原結合片段(Fab) 。每個Fab都保存結合抗原的能力 ,但隻有一個抗原結合位點 ,是單價的 ,與抗原結合後不出現凝集或沉澱 。另一區段稱Fc段 ,無抗體活性 ,但具有IgG*的抗原性 。

IgM是由五個單體組成的五聚體 ,含10個重鏈和10個輕鏈 ,具有10個抗原結合價 ,由於空間位置的影響 ,隻表現為五個抗原結合價 。IgM分子量約為900000 ,IgG分子量約為150000 。機體被微生物感染後 ,先產生IgM抗體 ,然後產生IgG抗體 。經過一段時間 ,IgM抗體量逐漸減少而消失 ,而IgG抗體可存在 ,在疾病*後可持續數年之久 。IgM抗體一般為保護性抗體具有免疫性 。因此IgM抗體的測定 ,對某些傳染病如甲型肝炎有較高的臨床診斷價值 。

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